热休克蛋白家族 A (HSP70)，成员 7，假基因

HSPA7 响应热休克而转录，但它不编码全长功能蛋白（Parsian 等人，2000）。

▼ 克隆与表达

Voellmy 等人使用果蝇 Hsp70 的编码区筛选人类基因组噬菌体文库（1985）克隆了一段编码 70 kD 热休克蛋白的基因片段，Schiller 等人将其命名为 HSP70B（1988 年）。

梁等人（1990）发现 HSP70B（HSPA7） 和 HSPA6（ 140555 ） 之间的高度序列同源性，以前称为 HSP70B-prime。梁等人（1992）指出 HSPA6 和 HSPA7 都代表功能基因，这是通过使用序列特异性寡核苷酸分析来自热休克人类细胞的 mRNA 确定的。在 45 摄氏度热休克后，在成纤维细胞、HeLa 和 Daudi 细胞中检测到 HSPA6 mRNA，而仅在成纤维细胞中检测到 HSPA7 mRNA。

帕西安等人（2000）提供了 HSPA7 不编码全长功能蛋白的证据。他们没有通过Southern印迹分析检测到小鼠中HSPA7或HSPA6的直系同源物。

▼ 基因功能

Voellmy 等人使用非洲爪蟾和哺乳动物细胞（1985）证明 HSPA7 mRNA 的表达是受热调节的。Parsian 等人使用 RT-PCR（2000）仅在人 W138 和 HeLa 细胞热休克后检测到 HSPA7 和 HSPA6 的表达。HSPA6 在热休克后表达更强烈。

▼ 基因结构

沃尔米等人（1985）确定 HSPA7 基因的启动子区域富含 GC，并且缺乏 CCAAT 和 TATA 元件。席勒等人（1988）扩展了 HSPA7 的上游核苷酸序列，并确定了 4 个潜在的热休克转录因子识别位点。他们还确定了上游 CCAAT 样序列和许多潜在的 SP1（ 189906 ） 结合位点。

▼ 测绘

通过体细胞杂交 DNA 面板的杂交分析，Leung 等人（1992）发现 HSPA6 和 HSPA7 定位于 1q。HSPA7 基因中的 BamHI 多态性存在于主要是亚洲人群中。

格罗斯等人（1992）得出结论，牛 HSP70-4 与 HSPA6 或 HSPA7 同源，因为它与淀粉酶 1（ 104700 ） 和 PGM1（ 171900 ） 同线，两者都位于人类染色体 1 上。

使用 FISH，Parsian 等人（2000）将 HSPA6 和 HSPA7 基因对应到染色体 1q23.1 上彼此相距 5 到 10 Mb 的范围内。

Brzustowicz 等人（2002）指出，根据人类基因组计划提供的序列数据，HSPA6 和 HSPA7 基因位于染色体 1q22，并且非常接近精神分裂症的易感基因座（ 604906 ）。