DNAJ/HSP40 同源物，亚科 C，成员 10； DNAJC10

内质网驻留蛋白 ERDJ5；ERDJ5
含 J 结构域的二硫化物异构酶样蛋白；JPDI
含有 J 结构域的 PDI 样蛋白

HGNC 批准的基因符号：DNAJC10

细胞遗传学位置：2q32.1 基因组坐标（GRCh38）：2:182,716,256-182,794,463（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

Cunnea 等人通过筛选数据库中与硫氧还蛋白（187700）活性位点具有同源性的序列，然后筛选睾丸和肾上腺 cDNA 文库的 5-prime 和 3-prime RACE（2003）克隆了全长ERDJ5。推导的 793 个氨基酸的蛋白质的计算分子量约为 91 kD。ERDJ5 包含一个 N 端疏水序列，随后是一个 III 型 DnaJ 结构域、4 个硫氧还蛋白样结构域和一个 C 端 KDEL 内质网（ER）保留信号。Northern 印迹分析在所有检查的组织中检测到一个主要的 4.4-kb 转录物。最高水平存在于胰腺和睾丸中，中等水平存在于心脏、肝脏、脾脏、前列腺和卵巢中。还观察到几个较小的转录本。小鼠原位杂交检测到前列腺中有强表达；肾上腺皮质和髓质；中枢神经系统的几个区域，特别是海马神经元和小脑皮质的颗粒细胞层；附睾; 消化道的复层上皮；和肠粘膜。

细田等人（2003）克隆了小鼠 Erdj5，他们将其命名为 Jpdi。推导的 793 个氨基酸的蛋白质与人 ERDJ5 具有约 90% 的氨基酸同一性。小鼠组织的 Northern 印迹分析在所有检查的组织中检测到 4.0-和 3.3-kb 转录物，其中在心脏、肝脏、肾脏和睾丸中表达最高，在脾脏和骨骼肌中表达较低。4.0-kb 转录物在除睾丸外的所有组织中占主导地位。Erdj5 在转染的小鼠成纤维细胞中的免疫定位检测到 Erdj5 与蛋白二硫键异构酶（PDI; 176790）在经典 ER 分布中的共定位。Erdj5 和 Pdi 也共定位于纯化的 HeLa 细胞微粒体内。糖苷内切酶 H 处理表明 Erdj5 通过 N-连接糖基化进行修饰。

▼ 基因功能

Cunnea 等人（2003）确定 ERDJ5 在体外通过其 DnaJ 结构域以 ATP 依赖性方式与 BIP（HSPA5; 138120）相互作用。用一组常见的未折叠蛋白反应诱导剂处理的胚胎肾细胞中诱导内源 ERDJ5 表达。热休克和血清剥夺不诱导 ERDJ5 表达。

细田等人（2003）描述了小鼠 Erdj5 和 Bip 之间的相互作用。结合取决于 Erdj5 J 结构域中完整的 HPD 三肽基序。通过添加 Erdj5 的 J 结构域，Bip 的 ATPase 活性增强了约 2 倍。

牛田等人（2008）发现内质网驻留蛋白 ERDJ5 具有还原酶活性，可裂解错误折叠蛋白的二硫键，并通过其与 EDEM（607673）和内质网驻留分子伴侣 BIP（138120）的物理和功能关联加速内质网相关降解（ERAD）。因此，Ushioda 等人（2008）得出结论，ERDJ5 是超分子 ERAD 复合物的成员，该复合物识别并展开错误折叠的蛋白质，以实现有效的逆转录转位。

▼ 基因结构

Cunnea 等人（2003）确定 ERDJ5 基因包含 24 个外显子，跨度约为 62 kb。

▼

通过基因组序列分析进行绘图，Cunnea 等人（2003）将 ERDJ5 基因定位到染色体 2p23.1-p22.1。