序列相似性家族103，成员A1； FAM103A1

RNMT 激活小蛋白；RAM

HGNC 批准的基因符号：RAMAC

细胞遗传学位置：15q25.2 基因组坐标（GRCh38）：15:82,986,210-82,991,057（来自 NCBI）

▼ 说明

5-prime 甲基帽针对 mRNA 进行调控过程，并保护 mRNA 免受核酸外切酶的影响。该帽由 7-甲基鸟苷组成，通过三磷酸键与 mRNA 的 5-prime 羟基相连，形成名为 m7G（5-prime）ppp（5-prime）X 的结构，其中 X 是第一个转录的核苷酸。 FAM103A1 或 RAM 与帽甲基转移酶 RNMT（603514） 相互作用，并且是 RNMT 帽甲基化所必需的（Gonatopoulos-Pournatzis 等人，2011）。

▼ 克隆与表达

Gonatopoulos-Pournatzis 等人使用质谱法鉴定了一种与人胚胎肾 293 细胞裂解物中的 RNMT 免疫沉淀的蛋白质，然后对 HeLa 细胞 cDNA 进行 PCR（2011） 克隆了 FAM103A1，他们称之为 RAM。推导的 118 个氨基酸蛋白具有富含 asn 和 arg 的中央结构域，随后是富含 pro、glu 和 tyr 的 C 端结构域。 HeLa 细胞的免疫荧光分析表明 RAM 主要定位于细胞核。通过 SDS-PAGE 检测 RAM 的表观分子质量为 14 kD。数据库分析揭示了 RAM 的直系同源物仅存在于脊椎动物中，但这些直系同源物保存完好。

▼ 基因功能

Gonatopoulos-Pournatzis 等人使用免疫沉淀分析（2011） 证实了 RAM 和 RNMT1 在几种人类细胞系中的相互作用。 HeLa 细胞提取物的凝胶过滤检测到约 200 kD 的高分子质量复合物中的 RAM 和 RNMT。未检测到 RAM 或 RNMT 单体。 RNA 带位移分析表明，RAM（而非 RNMT）与 RNA 而不是帽子结构相互作用。薄层色谱和定量磷酸成像表明，重组 RNMT（而非 RAM）以剂量依赖性方式催化帽甲基化。 RAM的添加增加了RNMT的帽甲基转移酶活性，并且等摩尔浓度的RAM和RNMT导致最高的帽甲基转移酶活性。突变分析显示，RAM 的氨基酸 1 至 55 与 RNMT 的甲基转移酶结构域相互作用，足以激活 RNMT 依赖性帽甲基化。 RAM 富含 asn 和 arg 的区域（氨基酸 56 至 90）结合 RNA。通过小干扰 RNA 敲低 HeLa 细胞中的 RAM，导致 RNMT 表达丧失和帽甲基转移酶活性丧失。 RAM 的敲低也会导致多核糖体的损失和蛋白质合成的减少，这与 mRNA 翻译的损失一致。 RNMT 的敲低导致 RAM 表达丧失，表明这两种蛋白质彼此稳定。戈纳托普洛斯-普纳齐斯等人（2011） 得出结论，RAM 对于 RNMT 帽甲基转移酶活性至关重要。

▼ 测绘

Hartz（2012） 根据 FAM103A1 序列（GenBank AK027095） 与基因组序列（GRCh37） 的比对，将 FAM103A1 基因对应到染色体 15q25.2。