鸟氨酸氨基转移酶; OAT

鸟氨酸酮酸氨基转移酶；OKT
鸟氨酸δ-氨基转移酶

HGNC 批准的基因符号：OAT

细胞遗传学定位：10q26.13 基因组坐标（GRCh38）：10:124,397,303-124,418,923（来自 NCBI）

▼ 说明

鸟氨酸转氨酶（OAT；EC 2.6.1.13）是一种线粒体基质酶，催化鸟氨酸可逆转氨为谷氨酸半醛（Valle and Simell, 1983）。

▼ 克隆与表达

Mitchell 等人（1988）从人和大鼠肝脏 cDNA 文库中分离并测序了 OAT cDNA 克隆。推导的人和大鼠蛋白含有 439 个氨基酸，序列一致性为 90.4%。Mitchell等人（1988）鉴定的人类蛋白质序列与Inana等人（1986）从人视网膜母细胞瘤细胞文库中鉴定的蛋白质序列一致。

▼ 基因结构

Mitchell等（1988）确定OAT基因长21 kb，包含11个外显子。5-prime侧翼区域被发现具有管家基因（GC富集和3个Sp1结合共有序列）和组织特异性诱导基因（TATA框样元件和2个CCAAT框）的特征。

▼ 测绘

O\'Donnell et al.（1985, 1988）通过对体细胞杂交体的研究，将OAT位点归属于人类染色体10和染色体7。通过淀粉凝胶电泳结合OAT染色来鉴定体细胞杂交体的啮齿类和人类体型。酶。Mitchell等人（1986）提出了他们的研究结果，他们解释为表明OAT结构基因位于染色体10上。Ramesh等人（1986，1987）通过对细胞杂交的研究将OAT基因座定位到10q23-qter。Barrett et al.（1987）使用体细胞杂种中OAT的cDNA和原位杂交将该基因定位到10q26。在Xp11.2的X染色体上也发现了OAT基因序列，作为与X染色体连锁视网膜色素变性（312600）密切连锁的标记；参见311240。 Wu et al.（1988）提出了将OAT定位到10q的家族连锁数据。Mitchell 等人（1988）克隆了大鼠和人肝脏的 OAT cDNA，他们用它们将 OAT 基因定位到染色体 10 并克隆基因组 DNA。Ramesh 等人（1988）在 OAT 基因座上鉴定了 RFLP，并表明它们对应到人类染色体 10。

假基因

Mitchell 等人（1986）提出了他们的研究结果，他们将其解释为表明OAT 假基因簇位于Xp21.1-p11.1 区域。

Barrett等人（1987）将OAT样序列OATL2对应到Xp11.2，已被鉴定为OAT假基因（Scott，2007）。

Geraghty等（1993）使用近全长的人鸟氨酸δ-氨基转移酶cDNA作为探针，在低严格杂交条件下鉴定出一个新的常染色体OAT相关序列OATL3。该序列的克隆和表征表明它是部分未加工的假基因，对应于 OAT 结构基因的外显子 3 和侧翼内含子序列。利用体细胞杂交和荧光原位杂交，他们将 OATL3 定位到 10q26，邻近 OAT 结构基因位点。

▼ 基因功能

尽管大多数遗传关联研究的目的是检测与复杂性状相关的核苷酸多态性，但转录本丰度也应该与疾病或表型相关。Passador-Gurgel 等人（2007）对成年雌性黑腹果蝇头部的数量性状转录本进行了扫描，这可能解释了尼古丁抗性的变异。鸟氨酸转氨酶转录本的丰度最强，表明解毒和神经递质生物合成是药物定量反应的介体。随后，遗传分析和代谢物分析证实了鸟氨酸和 GABA 水平在改变慢性尼古丁生存时间方面的复杂作用。北卡罗来纳州和加利福尼亚州果蝇种群之间的差异表明，抵抗机制可能是对环境暴露的进化反应。

▼ 分子遗传学

脉络膜和视网膜回旋萎缩患者（GACR；258870），Mitchell等人（1988，1989）鉴定出OAT基因的纯合突变（613349.0001）。

Brody等人（1992）发现并表征了21个新识别的OAT等位基因的分子缺陷。他们确定了这些突变和之前描述的 3 个突变对培养的成纤维细胞中 OAT mRNA、抗原和酶活性的影响。24 个等位基因中的 20 个产生了正常量的正常大小的 OAT mRNA。相比之下，24 个人中只有 2 人的 OAT 抗原含量正常。

▼ 动物模型

Bisaillon等人（2014）指出，自发性隐性突变“毛发生长迟缓”（rhg）纯合的小鼠在出生时表现正常，但表现出生长和毛发发育延迟。他们确定 rhg 是由于燕麦基因 9 号外显子中的 G 到 C 转换所致，导致高度保守的甘氨酸 353 处发生丙氨酸取代。Bisaillon et al.（2014）也发现燕麦-/-小鼠在出生后48小时内死亡；燕麦+/-小鼠表现出生长延迟、毛发生长缺陷和过早死亡。复合杂合 rhg/Oat 缺失小鼠和 rhg/rhg 突变体表现出血浆鸟氨酸含量升高、血浆赖氨酸含量降低以及肝脏燕麦活性显着降低。断奶前腹膜内施用精氨酸可改善 rhg/Oat-null 和 rhg/rhg 突变体的体重增加，但对 Oat -/- 突变体没有改善。rhg/rhg和rhg/Oat-null视网膜均表现出类似于脉络膜和视网膜回旋萎缩的脉络膜视网膜变性（GACR; 258870）。

▼ 等位基因变异体（40个精选示例）：

.0001 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦、MET1ILE

黎巴嫩马龙派教徒脉络膜和视网膜回旋萎缩（GACR；258870），Mitchell 等人（1988，1989）鉴定了 OAT 基因第三个核苷酸中 G 到 A 变化的纯合性，导致 met1 到 ile（M1I）取代。这是起始突变，即起始甲硫氨酸残基的突变。

.0002 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，1-BP DEL，159C

一名患有脉络膜和视网膜回旋萎缩的伊拉克犹太患者（GACR；258870）被发现是纯合的，因为OAT基因159位核苷酸（159delC）有1-bp缺失，导致移码（his53fs）（Mitchell et al., 1989；布罗迪等人，1992）。

.0003 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦、3-BP DEL、550GCT

葡萄牙脉络膜和视网膜回旋萎缩患者（GACR；258870）被发现是OAT基因突变的复合杂合子。其中一个突变是OAT基因中的3个bp缺失（550delGCT），导致丙氨酸184（ala184del）缺失。另一种突变尚未发现（Mitchell et al., 1989；布罗迪等人，1992）。

.0004 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，ARG396TER

一名患有脉络膜和视网膜回旋萎缩的东印度患者（258870）被发现在 OAT 基因的第 1186 位核苷酸处有 C 到 T 转换的纯合子，导致 arg396 到 ter（R396X）的取代（Mitchell）等，1989；布罗迪等人，1992）。

.0005 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，TYR55HIS

奥地利/匈牙利/英国血统的脉络膜和视网膜回旋性萎缩患者（GACR；258870），Brody等人（1992）在复合杂合状态的OAT基因163位核苷酸处鉴定出T-to-C突变。该突变导致 tyr55 替换为 his（Y55H）。

.0006 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦、CYS93PHE

德国/意大利血统患者脉络膜和视网膜回旋萎缩（GACR；258870），Brody等人（1992）在复合杂合状态下鉴定了OAT基因第278位核苷酸处的G到T颠换。该突变导致 cys93 替换为 phe（C93F）。

.0007 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，ARG154LEU

脉络膜和视网膜回旋萎缩患者（GACR；258870）被发现是纯合的，在OAT基因的第461位核苷酸处有G-T颠换，导致arg154-to-leu（R154L）取代（Mitchell et al., 1989；布罗迪等人，1992）。

.0008 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，ARG180THR

16个芬兰家系中有2个患有脉络膜和视网膜回旋萎缩的受影响成员（GACR；258870），Mitchell et al.（1989）鉴定了OAT基因中arg180-to-thr（R180T）取代的纯合性。该突变被证明可以使 OAT 失活。

Martin等人（1989）在2名芬兰先证者中发现了R180T突变的纯合性，该突变在一名美国非芬兰先证者中发现为杂合状态（与L402P，613349.0011）。2名芬兰R180T先证者的单倍型与一名美国患者的单倍型完全不同，表明这2个突变的孤立起源。

.0009 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，ALA270PRO

葡萄牙脉络膜和视网膜回旋萎缩患者（GACR；258870）被发现是纯合的，在OAT基因的第808位核苷酸处有G到C的颠换，导致ala270到pro（A270P）的取代（Mitchell et al., 1989；布罗迪等人，1992）。

.0010 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，ARG271LYS

日本患者脉络膜和视网膜回旋萎缩（GACR；258870）被发现在OAT基因第812位核苷酸处有G-to-A转变纯合，导致arg271-to-lys（R271K）取代（Mitchell et al., 1989；布罗迪等人，1992）。

.0011 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦、LEU402PRO

16个芬兰家系中有14个患有脉络膜和视网膜回旋萎缩的受影响成员（GACR；258870），Mitchell等人（1989）在OAT基因中鉴定出纯合的leu402-to-pro（L402P）取代。该突变被证明可以使 OAT 失活。

Martin等人（1989）得出结论，至少有3个、可能有6个OAT突变等位基因导致芬兰人脉络膜和视网膜回旋萎缩。最常见的发现是 L402P 突变的纯合性，在 27 名先证者中的 21 名中发现；所有这些都具有相同的 RFLP 单倍型，表明单一起源并支持创始人效应作为该基因高频的原因。

.0012 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，PRO417LEU

一名患有脉络膜和视网膜回旋萎缩的英国患者（GACR；258870），Brody et al.（1992）在OAT基因的同一等位基因上发现了2个突变：一个是核苷酸1250处的C到T转变，导致pro417到leu的取代，另一个是亮氨酸437-to-phe（L437F; 613349.0013）替代。Brody et al.（1992）认为L437F是中性的，并且与病理性P417L突变连锁不平衡。

.0013 鸟氨酸氨基转移酶多态性

燕麦、LEU437PHE

一名患有脉络膜和视网膜回旋萎缩的英国患者（GACR；258870），Brody et al.（1992）在OAT基因的同一等位基因上发现了2个突变：一个是核苷酸1250处的C到T转变，导致pro417到leu的取代（613349.0012），以及另一种是 leu437-to-phe（L437F；613349.0013）替代。Brody et al.（1992）认为L437F是中性的，并且与病理性P417L突变连锁不平衡。

.0014 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，GLY375ALA

尼加拉瓜患者脉络膜和视网膜回旋萎缩（GACR；258870），Brody 等人（1992）鉴定出 OAT 基因中核苷酸 1124 处的 G 到 C 的变化，导致 gly375 到 ala 的取代。该突变以复合杂合状态被发现（Mitchell et al., 1989）。

.0015 移至 613349.0023

.0016 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，TYR245CYS

一名患有脉络膜和视网膜回旋萎缩的英国患者（GACR；258870），Brody et al.（1992）鉴定出OAT基因中核苷酸743处的A到G的变化，导致tyr245到cys（Y245C）的取代。该突变以复合杂合状态被发现（Mitchell et al., 1989）。

.0017 鸟氨酸氨基转移酶多态性

燕麦，ASN378ASN

Mitchell et al.（1989）发现OAT基因第1134位核苷酸存在C-T多态性，该多态性没有引起第378位氨基酸的变化，因此呈中性。

.0018 脉络膜和视网膜回旋萎缩伴吡哆醇反应性鸟氨酸血症

燕麦，VAL332MET

通过克隆和测序来自脉络膜和视网膜2回萎缩的OAT的cDNA（GACR；258870）患者中，一名对吡哆醇治疗有反应，一名无反应，Ramesh 等人（1988）表明，每个患者都有一个错义突变，当在真核表达系统中测试每个 cDNA 时，该突变足以消除 OAT 活性。然而，与吡哆醇反应性患者的成纤维细胞中的酶一样，当在磷酸吡哆醇浓度增加的情况下进行测定时，由该个体的相应cDNA编码的OAT显示出活性显着增加。有反应的患者在 994 碱基对处显示出过渡突变（鸟嘌呤到腺嘌呤），将缬氨酸 332 变为蛋氨酸残基（V332M）。两种突变均未改变限制性核酸内切酶识别位点。

Dougherty 等人（1993）通过将编码人类酶的 cDNA 引入鸟氨酸转氨酶缺陷的酿酒酵母菌株，探索了将酵母作为 OAT 表达系统。尽管酵母中酶的正常位置是细胞质，但在酿酒酵母中高水平表达的人类酶定位于线粒体基质，其线粒体前导序列具有正确的蛋白水解加工。此外，尽管在酵母中存在异常位置，但人类酶补充了突变菌株的表型，恢复了其利用鸟氨酸作为唯一氮源的能力。Dougherty 等人（1993）也表达了维生素 B6 响应的 V332M 等位基因，并发现当测定中磷酸吡哆醛的浓度从 50 µM 增加到 600 µM 时，该酶的比活性增加了 4 倍。

.0019 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，ASN54LYS

脉络膜和视网膜回旋萎缩患者（GACR；Ramesh et al.（1988）在OAT基因的核苷酸序列中发现了162碱基对的单个颠换突变（胞嘧啶变为腺嘌呤），将天冬酰胺-54变为赖氨酸（N54K）。

.0020 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，HIS319TYR

一名 31 岁日本男性，患有脉络膜和视网膜回旋萎缩（GACR；258870）和对维生素 B6 无反应的高鸟氨酸血症，Inana 等人（1989）证明了 OAT 基因座的复合杂合性。仅表达一种等位基因。表达的 mRNA 被克隆和测序，结果显示包含从 C 到 T 的单个碱基变化，导致翻译的 OAT 蛋白中第 319 位的氨基酸密码子从 CAT（组氨酸）变为 TAT（酪氨酸）。Inana et al.（1989）在体外合成了突变体和正常的OAT前体，并在体外线粒体转运/加工系统中对其进行了测试。结果表明，突变的 OAT 前体被转运到线粒体，但在那里进行了最低程度的加工，这将导致不稳定前体的降解和 OAT 活性的丧失。

.0021 移至 613349.0031

.0022 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，EX5DEL

瑞典/丹麦血统的脉络膜和视网膜回旋萎缩患者（GACR；258870），Mclatchey et al.（1989, 1990）发现IVS4的3-prime剪接位点有9个bp缺失，导致第5外显子缺失。该突变以复合杂合状态存在。

.0023 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦、铝合金

Mitchell等（1991）在研究引起OAT缺陷的突变时发现，一名阿尔及利亚患者患有脉络膜和视网膜回旋萎缩（GACR；GACR；258870），该基因的成熟mRNA在外显子3和4的序列连接处有142个核苷酸的插入。该插入片段源自OAT基因内含子3中的Alu元件，方向与转录相反，即在“反义 Alu”中。鸟嘌呤到胞嘧啶的颠倒在该 Alu 中创建了一个供体剪接位点，从而激活了其 3-prime 末端的隐秘受体剪接位点，并导致剪接介导的 Alu 片段插入成熟细胞中。燕麦 mRNA。Mitchell等人（1991）发现了另外3个例子，其中Alu元件的一部分似乎被剪接到成熟mRNA的编码区中，但这似乎是与遗传性疾病相关的第一个例子。Alu 序列在人类遗传疾病中发挥作用的另外两种机制是通过提供产生缺失和染色体重排的同源重组位点以及将 Alu 序列从头逆转录到基因中。

.0024 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，ARG184THR

Michaud et al.（1992）采用改良的单链构象多态性（SSCP）分析方法检测脉络膜和视网膜回旋萎缩（GACR；258870）对 24 个先前未表征的突变基因进行前瞻性研究。该方法发现了13个不同的突变，占24个中的19个（79%）。在SSCP方法中，由Orita等人（1989）首先描述，DNA片段首先变性，然后在非变性条件下电泳，允许单链DNA呈现由核苷酸序列决定的二级结构。小至单个核苷酸取代的序列变化都可以改变二级结构并允许野生型和突变链的解析。其中一个新突变是苏氨酸取代了精氨酸-184（R184T），这是由于 OAT mRNA 550 核苷酸处的 G 到 A 转变所致。

.0025 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，PRO241LEU

Michaud 等人（1992）利用 SSCP 分析证明，脉络膜和视网膜回旋萎缩患者的 OAT mRNA 第 722 位核苷酸从 C 到 T 转换导致了 pro241 到 leu（P241L）的突变。 GACR；258870）。

.0026 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，ARG250PRO

Michaud等人（1992）利用SSCP分析证明，脉络膜和视网膜回旋萎缩患者的OAT mRNA 749位核苷酸G-C颠换导致脯氨酸取代精氨酸-250（R250P）（258870）。

.0027 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦、GLY353ASP

Michaud 等人（1992）利用 SSCP 分析证明，在患有脉络膜回旋萎缩的患者中，OAT mRNA 1058 核苷酸处的 G 到 A 转变导致天冬氨酸取代了甘氨酸 353（G353D）。视网膜（GACR；258870）。

.0028 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，TRP391TER

Michaud等人（1992）利用SSCP分析，证明了脉络膜和视网膜回旋萎缩患者的OAT mRNA第1171位核苷酸处有G到A的转换，将色氨酸391转换为终止密码子（W391X）。 GACR；258870）。

.0029 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，CYS394ARG

Michaud等人（1992）利用SSCP分析，证明了脉络膜和视网膜回旋萎缩（GACR；GACR；258870）。

.0030 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，GLY401TER

Michaud et al.（1992）利用SSCP分析，证明了脉络膜和视网膜回旋萎缩患者的OAT mRNA第1201位核苷酸处存在G-T颠换，将甘氨酸-401改变为终止密码子（G401X）。 GACR；258870）。

.0031 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，1,072-BP DEL

Inana等（1988）发现一名患者患有脉络膜和视网膜回旋萎缩（GACR；258870）在 EcoRI 消化的基因组 DNA 的 Southern blot 分析中没有检测到 OAT mRNA，并且有一个截短的 5.0-kb OAT 基因条带。该患者的缺失是杂合子，遗传自父亲并遗传给了他的两个孩子（Hotta et al., 1989）。Akaki等人（1992）通过对截短基因片段进行克隆和测序，证明了包括整个外显子6的1,072 bp缺失，从内含子5开始，外显子6上游172 bp，结束于内含子6，下游772 bp外显子 6 的短同向重复序列 AGGAGC 类似于已知导致 DNA 聚合酶 α 暂停的序列，并且能够形成发夹环的序列均存在于缺失的 5 引物和 3 引物断点处。该缺失导致读码移码和位置 192 处的提前终止密码子。通过 PCR、变性梯度凝胶电泳和直接测序，显示另一个等位基因在外显子 6 中也有提前终止密码子。不存在可检测到的 OAT mRNA与编码序列早期提前终止突变的复合杂合性一致。

.0032 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，TYR209TER

脉络膜和视网膜回旋萎缩患者（GACR；258870），Mashima et al.（1992）鉴定了OAT基因中的4个无义突变：tyr209-to-ter（Y209X），tyr299-to-ter（613349.0033），arg426-to-ter（613349.0034），以及缺失距离密码子 64 和 65 2 bp，导致移码并在位置 79（613349.0035）处生成终止密码子。他们证明，第 79、209 和 299 位的终止密码子导致皮肤成纤维细胞中 OAT mRNA 水平异常低，而最后一个外显子中第 426 位密码子的无义突变对 mRNA 水平几乎没有影响。Y209X突变是由外显子6中的T-A颠换引起的，并且被发现处于复合杂合状态，并且在同一外显子（613349.0031）中存在缺失。

.0033 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，TYR299TER

参见 613349.0032 和 Mashima 等人（1992）；Y299X突变是由外显子8中的C-G颠换引起的，并且被发现处于具有R180T取代的复合杂合状态（613449.0008）。

.0034 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，ARG426TER

参见 613349.0032 和 Mashima 等人（1992）；R426X 突变是由外显子 11 中的纯合 C 到 T 转换引起的。

.0035 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，2-BP DEL，密码子 64-65

参见 613349.0032 和 Mashima 等人（1992）；密码子 64 和 65 处的 2-bp 缺失（AG）导致外显子 4 中密码子 79 处的移码和提前终止。该缺失以 P199N 取代（613349.0040）的复合杂合状态存在。

.0036 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，TRP178TER

Dietz等（1993）发现脉络膜和视网膜回旋萎缩患者的OAT基因第6外显子缺失（GACR；258870）。删除的基础被证明是跳过的外显子内密码子 178 处的无义突变。该患者在第 6 号外显子（W178X）+13 位处有 G 到 A 的转变，为纯合子。有关脉络膜和视网膜回旋萎缩患者的外显子 6 跳跃的另一个例子，请参见 613349.0031。

.0037 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，TRP275TER

脉络膜和视网膜回旋萎缩患者（GA003）（GACR；258870），Dietz et al.（1993）发现由于跳过的外显子中的无义突变而导致外显子8的缺失。该患者在第8号外显子+53位点处存在G到A转换的杂合子，导致trp275转换为终止密码子（W275X）。该突变和trp178-to-ter突变（613349.0036）加入原纤维蛋白基因突变（134797.0008）作为无义突变导致的剪接错误的例子。

.0038 脉络膜和视网膜回旋萎缩伴吡哆醇反应性鸟氨酸血症

燕麦，ALA226VAL

2例无血缘关系的患者出现脉络膜和视网膜回旋萎缩（GACR；258870），Michaud et al.（1995）发现了一个错义突变，A226V。一名患者是 A226V 和提前终止等位基因 R398X 的复合杂合子，在补充吡哆醇并保持恒定的蛋白质摄入量后，平均血浆鸟氨酸水平显着降低。Michaud 等人（1995）在来自 A226V 纯合子的脉络膜和视网膜第二回萎缩患者的成纤维细胞提取物以及表达含有 A226V 的 OAT cDNA 的中国仓鼠卵巢细胞的提取物中，发现 OAT 活性从不可检测的水平增加到大约 10当磷酸吡哆醛的浓度从 50 微摩尔增加到 600 微摩尔时，为正常值的 %。V332M（613349.0018）是另一种PLP响应性脑回萎缩突变。X染色体连锁铁粒幼细胞性贫血患者的红系特异性δ-氨基乙酰丙酸合成酶编码基因中还发现了另外两个已证实的吡哆醇反应性突变（301300.0001；301300.0001；301300.0002）。

.0039 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，GLN90GLU

探讨OAT缺乏导致脉络膜和视网膜回旋萎缩的分子机制（GACR；Kobayashi 等人（1995）在一位 35 岁日本近亲男性中发现了先天性酶定位错误的证据，这种定位不是由信号序列异常引起的，而是由于成熟蛋白编码序列的替换所致。其 cDNA 第 268 位的单碱基从 C 变为 G，导致第 90 位（Q90E）的中性 gln（CAA）被带负电荷的 glu（GAA）取代。进一步的研究表明，患者的突变OAT蛋白以前体形式位于细胞质游离核糖体的范围内，没有任何线粒体进入，这表明患者的前体OAT被合成并由于在细胞质中积累而迅速降解。研究结果表明，不仅信号序列而且成熟序列的关键部分在 OAT 前体蛋白进入线粒体中都发挥着重要作用。

.0040 脉络膜和视网膜旋转萎缩

燕麦，PRO199GLN

脉络膜和视网膜回旋萎缩患者（GACR；258870），Mashima et al.（1992）鉴定了 OAT 基因中 2 个突变的复合杂合性：密码子 64 和 65（613349.0035）中的 2-bp 缺失以及密码子 199 中第二个核苷酸的 C-A 颠换。外显子6，用gln（P199N）替换pro。后一种突变首先由Kaufman等人（1990）发现。