酶原颗粒蛋白，16-KD； ZG16

ZG16A
Jacalin 样凝集素结构域蛋白 1； JCLN1

HGNC 批准的基因符号：ZG16

细胞遗传学位置：16p11.2 基因组坐标（GRCh38）：16:29,778,256-29,782,973（来自 NCBI）

▼ 说明

ZG16 是一种可溶性凝集素，可与甘露糖和硫酸乙酰肝素相互作用（Hanashima 等，2015）。

▼ 克隆与表达

克朗沙根等人（1994） 克隆了大鼠 Zg16，它编码预测的 148 个氨基酸的蛋白质，计算出的分子量为 16.1 kD。 Zg16 包含 18 个残基的 N 端信号序列和潜在的磷酸化、肉豆蔻酰化和酰胺化位点，但没有 N-糖基化位点。它还具有 Jacalin 结构域，类似于菠萝蜜的 Jacalin 蛋白中发现的结构域。大鼠组织的Northern印迹分析检测到Zg16在胰腺、十二指肠和结肠中表达，在胃中表达较低，在测试的其他外分泌和内分泌组织中没有表达。蛋白质印迹分析显示可溶性蛋白为 16 至 17 kD。对大鼠胰腺的免疫组织化学分析在腺泡细胞顶端部分检测到 Zg16，但在胰岛细胞中未检测到。

通过对人肝脏 RNA 的生物信息分析和 RT-PCR，Zhou 等人（2007）克隆了人类ZG16。推导的 167 个氨基酸的人类蛋白具有 26 个残基的 N 端信号肽和 jacalin 结构域。对 12 个成人组织的 Northern 印迹分析显示，ZG16 在肝脏中高表达，在结肠中中等表达。斑点印迹分析还检测到在人肠和结肠中表达，在空肠和回肠中表达，但在十二指肠中仅弱表达。在胰腺中未检测到表达。 26周时，除结肠外，胎儿人体组织中未发现ZG16的显着表达。脉冲追踪分析显示，表达了超过 110 kD 且缺乏 N-糖基化的分泌蛋白。免疫组织化学分析表明高尔基体定位于人胎儿肝脏来源的 L02 细胞中。

通过免疫组织化学分析，Tateno 等人（2012） 证明人 ZG16 在消化系统的粘液分泌细胞中表达，包括腮腺的血清腺泡细胞、胰腺的腺泡细胞和肠的杯状细胞。

▼ 生化特征

神奈川等人（2011） 分别以 1.65 埃和 2.75 埃的分辨率确定了 ZG16 及其旁系同源物 ZG16B 的晶体结构。 ZG16 和 ZG16B 均含有类似 Jacalin 的 β 棱镜折叠。 ZG16 和 ZG16B 的糖结合位点和相邻的基本斑块似乎共同形成了功能性糖胺聚糖结合位点。

▼ 基因功能

克朗沙根等人（1994） 发现地塞米松治疗大鼠腺泡癌细胞导致 Zg16 表达随着时间的推移而增加。

Zhou 等人使用 Northern blot 和 RT-PCR 分析（2007）发现ZG16的表达在人肝细胞癌细胞中下调。

Tateno 等人使用复合糖微阵列（2012） 观察到 ZG16 与 α-和 β-连接的甘露糖聚丙烯酰胺选择性结合。高密度甘露糖和酵母甘露聚糖的解离常数分别为 1.3 和 1.7 microM。甘露糖结合依赖于 asp151。 ZG16 还以多价甘露糖依赖性方式识别病原真菌。

通过聚糖微阵列和核磁共振分析，Hanashima 等人（2015） 鉴定了分枝杆菌的磷脂酰肌醇单甘露糖苷和二甘露糖苷作为人 ZG16 的配体，并表明它们与 ZG16 的 GG 环和结合环相互作用。

▼ 测绘

Gross（2017） 根据 ZG16 序列（GenBank BC029149） 与基因组序列（GRCh38） 的比对，将 ZG16 基因对应到染色体 16p11.2。