小窝相关蛋白 2; CAVIN2

血清剥夺反应磷脂酰丝氨酸结合蛋白；SDPR
SDPR
SDR

HGNC 批准的基因符号：CAVIN2

细胞遗传学定位：2q32.3 基因组坐标（GRCh38）：2:191,834,310-191,847,088（来自 NCBI）

▼ 说明

磷脂结合蛋白有助于广泛的细胞膜功能，包括胞吐作用、细胞骨架相互作用以及膜相关酶和受体的调节。SDPR 是蛋白激酶 C 的底物（参见 PRKCA, 176960），是一组以非钙依赖性方式结合磷脂酰丝氨酸（PS）的蛋白质之一。

▼ 克隆与表达

Gustincich等人（1999）使用Gustincich和Schneider（1993）克隆的鼠同源物作为探针，从人肝脏cDNA文库中克隆了SDPR。SDPR cDNA 编码推导的 425 个氨基酸肽，计算分子量为 47.2 kD。人类和小鼠蛋白质具有 84% 的序列同一性；两者均含有亮氨酸拉链样结构域，具有 7 个重复序列和 2 个推定的蛋白激酶 C 磷酸化位点。对各种人体组织的 Northern 印迹分析显示，3.1 kb 转录本几乎无处不在，该转录本总是与较短的转录本共表达。在心脏和肺中检测到最高表达。Gustincich et al.（1999）也发现在异步生长的人成纤维细胞中可以检测到SDPR mRNA，并且在血清剥夺后显着上调，但在密度依赖性生长抑制后则没有显着上调。Gustincich等人（1999）确定SDPR与PS-p68相同，PS-p68是Burgener等人（1990）从人血小板中纯化的磷脂酰丝氨酸结合蛋白。SDPR定位于细胞质（Burgener et al., 1990; 古斯汀西奇等人，1999）。

Hansen等人（2009）通过HeLa细胞裂解物的Western blot分析发现SDPR的表观分子质量为49 kD。

▼ 基因功能

Gustincich et al.（1999）利用组氨酸标记的重组SDPR的体外荧光发现SDPR能够以不依赖于钙的方式结合PS脂质体。Burgener等人（1990）发现SDPR是血小板中主要的PS结合蛋白。他们还发现，在 PS 和钙存在的情况下，SDPR 能够在无细胞测定中结合 PKC，从而导致 SDPR 磷酸化。

PTRF（603198）是一种小凹蛋白，是形成特征性烧瓶状小凹膜内陷所需的。Hansen et al.（2009）表明SDPR将PTRF与caveolin-1（CAV1；CAV1；CAV1）形成复合物。601047）。SDPR 的敲低导致小凹的损失。在 HeLa 细胞和 Cav1 -/- 小鼠胚胎成纤维细胞中过度表达 SDPR（而非 PTRF）可诱导膜管的形成，表明 SDPR 产生或稳定膜曲率。突变分析表明，SDPR 的卷曲螺旋区域和邻近的碱性区域是诱导膜靶向和制表所必需的。

▼ 测绘

Gustincich等（1999）通过荧光原位杂交将SDPR基因定位到染色体2q32-q33。