配对免疫球蛋白样 2 型受体，α；PILRA

HGNC 批准基因符号：PILRA

细胞遗传学定位：7q22.1 基因组坐标（GRCh38）：7:100,371,291-100,400,096（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

Mousseau等人（2000）利用SHP1（176883）突变体作为诱饵，对乳腺cDNA文库进行酵母2-杂交筛选，然后进行5-prime RACE，鉴定出编码PILRA（配对免疫球蛋白样受体-α）的cDNA ）。序列分析预测，303 个氨基酸的 PILRA 蛋白本身不包含 Ig 结构域，但确实包含参与结构域内二硫键结合的 Ig 样半胱氨酸基序。PILRA 还具有潜在的 N-糖基化位点；许多O-糖基化位点；跨膜结构域；3个潜在的酪氨酸磷酸化位点，其中2个位于免疫受体酪氨酸抑制基序（ITIM）内。当在肾细胞系中表达时，免疫印迹和 BIAcore 分析表明，大约 50 kD PILRA 糖蛋白被酪氨酸磷酸化，并通过 C 端酪氨酸与 SHP1 共沉淀。Northern 印迹分析显示，外周血白细胞中 1.4 kb 转录物强表达，而肺、脾、胎盘以及 2 个 B 细胞系中信号较低。RT-PCR分析表明PILRA和PILRB（605342）在多种组织的mRNA水平上表达或配对。Mousseau等人（2000）得出结论，PILRA和PILRB代表了一种新型免疫受体酪氨酸抑制基序（ITIM）携带和非ITIM受体对。

Fournier等人（2000）通过对激活的单核细胞cDNA文库进行随机测序，克隆了PILRA，并将其命名为FDF03。RT-PCR 分析鉴定出 2 个缺乏跨膜结构域且可能编码可溶性蛋白质的剪接变体。RT-PCR 和流式细胞术分析证明 PILRA 在外周血来源的单核细胞、粒细胞、特别是树突细胞中表达，但在淋巴细胞中不表达。对表达 PILRA 的单核细胞系进行蛋白质印迹分析表明 PILRA 招募 SHP2（PTPN11; 176876）比它招募SHP1更有效，而LAIR1（602992）也是一种抑制分子，它同等地招募这两种分子。与LAIR1相反，在GMCSF（CSF2；CSF2；138960）。

▼ 基因功能

Satoh等（2008）指出单纯疱疹病毒（HSV）-1感染需要病毒糖蛋白B（gB）。使用流式细胞术、免疫沉淀和荧光显微镜分析，他们表明 PILRA 与 gB 相关，并且用 PILRA 转导的细胞变得容易受到 HSV-1 感染。同时表达PILRA和HVEM的细胞的感染（TNFRSF14；602746），HSV-1 gD 的受体，可以被任一受体的抗体阻断，表明 gB 和 gD 的细胞受体都是 HSV-1 感染所必需的。Satoh等人（2008）得出结论，PILRA是与gB相关的HSV-1感染的辅助受体。

Kogure et al.（2011）指出PILRA与其配体CD99（313470）的结合参与免疫调节。通过从不表达 Cd99 但仍与 Pilra 相互作用的小鼠皮肤细胞系中分离出单细胞克隆，他们鉴定出了 Panp（PIANP；616065）作为 Pilra 结合蛋白。Panp 不结合 Pilrb，而 Pilrb 也与 Cd99 相互作用。与小鼠一样，人类 PANP 与 PILRA 相互作用。PILRA 与 PANP 的结合取决于 PANP 中唾液酸化聚糖和 O-糖基化苏氨酸的存在。Kogure等（2011）提出PANP作为PILRA的配体参与免疫调节。

▼ 基因结构

Mousseau et al.（2000）确定PILRA基因包含7个外显子，长度约为26.7 kb。

▼ 测绘

Mousseau等人（2000）通过对基因组DNA进行长距离PCR，并与染色体7片段（GenBank RG161A02）进行比较，将PILRA基因定位到染色体7，距PILRB下游5.6 kb。Fournier et al.（2000）利用放射杂交分析将PILRA基因定位于7q22，这一定位不同于LIR等抑制性受体基因家族（例如LILRB1；染色体19和天然致命物细胞受体（例如KLRG1；604811）604874）在染色体 12 上。然而，PILRA 的定位接近与骨髓增生异常综合征和急性髓性白血病染色体异常相关的区域。