斯钙素 2; STC2

斯钙素相关蛋白；STCRP

HGNC 批准的基因符号：STC2

细胞遗传学定位：5q35.2 基因组坐标（GRCh38）：5:173,314,723-173,328,414（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

通过检索EST数据库查找与stanniocalcin-1（STC1;）相关的序列 601185）、Chang 和 Reddel（1998）、DiMattia 等（1998）和 Ishibashi 等（1998）鉴定了编码 DiMattia 等（1998）称为“STC 相关蛋白”的蛋白质的人类 cDNA。 '（STCrP），其他作者称之为 STC2。Ishibashi et al.（1998）报道预测的302个氨基酸的STC2蛋白与STC1和鳗鱼STC有34%的同一性。序列分析表明，STC2 的 N 末端包含一个信号肽，后面是一个可能介导同源二聚化的富含半胱氨酸的区域。表达STC2的哺乳动物细胞的培养基抑制钠磷酸协同转运蛋白（NaPi-3；182309）并且还抑制肾细胞系对磷酸盐的吸收。Ishibashi et al.（1998）指出STC2在肾脏磷酸盐转运方面的功能似乎与STC1相反。Northern印迹分析显示，STC2在多种人体组织中以多个转录本的形式表达，其中在骨骼肌和心脏中表达最强。Chang and Reddel（1998）鉴定了编码小鼠Stc2的cDNA。预测的人类和小鼠 STC2 蛋白大约有 88% 相同。

Jellinek et al.（2000）通过Western blot分析表明，STC1是一个分泌型31-kD双联蛋白，STC2是一个分泌型32-kD蛋白。放射自显影分析确定 STC2 不在细胞内储存或磷酸化，而是进行组成型分泌。外源性 STC2 被胞外蛋白酪蛋白激酶 2 严格在丝氨酸残基上磷酸化，并且可以抑制细胞表面蛋白的磷酸化。MALDI-TOF 质谱分析表明，STC2 最有可能在 C 末端的丝氨酸 288 上被磷酸化。Jellinek等（2000）提出STCs的磷酸化可能是调节其钙磷稳态活性的重要手段。

▼ 基因结构

Ishibashi et al.（1998）报道STC2基因含有4个外显子，并且外显子-内含子边界在STC2和STC1之间是完全保守的。