S100 钙结合蛋白 A7； S100A7

牛皮癣； PSOR1

HGNC 批准的基因符号：S100A7

细胞遗传学位置：1q21.3 基因组坐标（GRCh38）：1:153,457,744-153,460,651（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

塞利斯等人（1990） 建立了一个计算机可访问的正常和银屑病皮肤表皮角质形成细胞的二维凝胶蛋白数据库。作为这些研究的结果，Celis 等人（1990） 鉴定了几种在银屑病表皮中高度上调的低分子量蛋白质。马德森等人（1991） 报道了其中一种蛋白质的分子克隆和表达，他们将其命名为银屑病素。该序列预测蛋白质的分子量为 11,457 Da。预测的氨基酸序列包括EF-手型的潜在钙结合序列。谢弗等人（1995） 从 1q21 中分离出一个 YAC 克隆，其上可以定位编码 S100 钙结合蛋白的 9 个不同基因。这些 S100 基因的聚类组织允许根据其物理排列引入新的逻辑命名法；这9个基因被标记为S100A1（176940）（最接近端粒）到S100A9（123886）（最接近着丝粒）。在该命名法中，编码牛皮癣的基因被标记为S100A7，而不是PSOR1。

▼ 基因功能

金泉等人（1996） 报道称，人银屑病素是一种针对低浓度 CD4+ T 淋巴细胞和中性粒细胞的有效且选择性的趋化炎症蛋白。银屑病素在结构上与 α 或 β 趋化因子亚家族或淋巴趋化素（600250）（独特趋化因子类别的成员）无关。

格拉泽等人（2005） 通过亲和色谱、高效液相色谱和质谱分析皮肤提取物，发现 11-kD 牛皮癣蛋白优先杀死肠道细菌大肠杆菌，但对金黄色葡萄球菌或其他细菌几乎没有或没有活性。该活性可以被锌抑制，但不能被其他二价离子抑制，这表明银屑病素通过螯合锌来杀死大肠杆菌。免疫组织化学分析表明，健康皮肤中银屑病素强烈表达，特别是在面部、头皮和皮脂腺中。对大肠杆菌培养物上清液刺激的角质形成细胞进行实时 PCR 和 ELISA 分析，诱导牛皮癣素的转录及其分泌。用 IL1B（147720） 或在较小程度上用 TNF（191160） 刺激也可诱导银屑病素转录和分泌。格拉泽等人（2005） 得出的结论是，牛皮癣素是身体表面针对大肠杆菌的局部先天防御的关键，并通过隔离必需的过渡金属离子来杀死细菌。

▼ 基因结构

森普里尼等人（1999）确定了S100A7的基因组结构并表征了启动子。该基因包含 3 个外显子，跨度为 2.7 kb。

▼ 测绘

哈达斯等人（1993）通过荧光原位杂交和YAC分析将S100A7基因定位到1q21。 Borglum 等人通过对人类/啮齿动物体细胞杂交体进行 Southern 印迹分析（1995） 将 S100A7 基因对应到 1 号染色体。通过多点连锁分析，他们将基因座分配到靠近 MUC1（158340） 和远离 AMY2B（104660） 的位点。

▼ 分子遗传学

Semprini 等人的突变分析（1999） 使用 SSCP 对来自 1q 连锁谱系的 15 名无关银屑病患者和 25 名正常对照进行直接测序，未能发现任何突变，但排除了 S100A7 作为家族性银屑病易感性的候选基因。