SEC23-相互作用蛋白； SEC23IP

p125

HGNC 批准的基因符号：SEC23IP

细胞遗传学位置：10q26.11-q26.12 基因组坐标（GRCh38）：10:119,892,730-119,944,657（来自 NCBI）

▼ 说明

SEC23IP 与 COPII 包被囊泡的 SEC23-SEC24（参见 SEC24A，607183）成分的 SEC23 子单元（参见 SEC23A，610511）相互作用，参与内质网的蛋白质输出（Mizoguchi 等人，2000）。

▼ 克隆与表达

Tani 等人利用质谱分析鉴定小鼠 p125，然后筛选人胎脑 cDNA 文库和人胎盘 cDNA 文库的 5-prime RACE（1999） 克隆了 SEC23IP，他们将其命名为 p125。推导的 1,000 个氨基酸蛋白质的计算分子量为 111.1 kD。它具有 N 端富含脯氨酸的区域，随后是包含 GxSxG 共有脂肪酶基序的结构域和 C 端卷曲螺旋区域。 p125 的中央和 C 末端区域与磷脂酶 A1 具有显着的相似性（参见 PLA1A，607460）。 Northern 印迹分析检测到所有受检人体组织中都有 4.5 kb 转录物的可变表达，其中心脏、骨骼肌和胰腺中含量最高。蛋白质印迹分析显示，在分级的大鼠脑或 NRK 细胞中，人 p125 与 Ergic53（LMAN1; 601567） 和 β-COP（COPB1; 600959） 共定位。

▼ 基因功能

塔尼等人（1999） 发现小鼠脑 p125 与固定化的 Sec23 结合，并通过酵母 2-杂交分析和转染的 293T 细胞中的蛋白质下拉分析证实了小鼠 Sec23 和人 p125 之间的相互作用。突变分析表明 p125 的 N 末端结构域是与 Sec23 相互作用所必需的。 p125 的过度表达导致 Vero 绿猴肾细胞和幼仓鼠肾细胞中高尔基体的分散，表明 p125 参与早期分泌途径。

Mizoguchi 等人通过在 Vero 和 HEK293 细胞中过度表达（2000） 发现人类 p125 与 p115（USO1; 603344） 和 GM130（GOLGA2; 602580） 共定位，它们参与囊泡与高尔基体膜的束缚。截短分析表明，p125 的 N 端富含脯氨酸区域是与 Sec23 结合所必需的，而富含脯氨酸和磷脂酶 A1 同源区域是 p125 在核周区域定位所必需的。 p125 与 Sec23 的结合弱于 Sec24 与 Sec23 的结合，表明 p125 以瞬时方式与 Sec23 相互作用。 p125 的过度表达似乎可以稳定核周区域的束缚蛋白。

▼ 测绘

Hartz（2018） 根据 SEC23IP 序列（GenBank AB09435） 与基因组序列（GRCh38） 的比对，将 SEC23IP 基因对应到染色体 10q26.11-q26.12。