STA 结合蛋白样 1；STAMBPL1

AMSH 样蛋白质; AMSHLP
AMSH-家族蛋白质; AMSHFP
KIAA1373

HGNC 批准的基因符号：STAMBPL1

细胞遗传学定位：10q23.31 基因组坐标（GRCh38）：10:88,880,245-88,923,487（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

Nagase 等人（2000）通过对从大小分级的胎儿脑 cDNA 文库中获得的克隆进行测序，克隆了 STAMBPL1，他们将其命名为 KIAA1373。该cDNA的3引物末端含有多个重复元件，推导的463个氨基酸的蛋白质与AMSH（STAMBP）具有显着的相似性；606247）。RT-PCR ELISA 显示 STAMBPL1 在睾丸和卵巢中表达最高，而在整个成人大脑中表达较低。在特定的成人大脑区域中，STAMBPL1 仅在小脑中检测到。

Kikuchi等人（2003）通过在EST数据库中搜索与AMSH相似的序列，然后筛选活化的外周血白细胞cDNA文库，克隆了STAMBPL1，他们将其命名为AMSHLP。推导的 436 个氨基酸蛋白质的计算分子量为 49.8 kD。AMSHLP 包含一个假定的核定位信号、一个类似于 SH3 结合基序的序列和一个 MPN（MPR，参见 154540；PAD1，607173；N 端）结构域，包含 JAMM（JAB1, 604850/MPN 结构域金属酶）基序。Northern 印迹分析在所有检查的人体组织中检测到 2.5 kb AMSHLP 转录物，其中在睾丸中表达最高。5.3 和 5.5 kb 的小转录本在脾脏中表达，在胸腺和心脏中表达较弱。蛋白质印迹分析在检查的所有小鼠和人类细胞系中检测到 50-kD 蛋白质。在转染的 COS-7 细胞中，荧光标记的 AMSHLP 在细胞质中广泛表达，并在核膜周围呈点状表达。

Kitajima et al.（2003）克隆了小鼠 Stambpl1 的 2 个剪接变体，他们将其称为 Amshfp-α 和 Amshfp-β。全长Amshfp-α包含437个氨基酸，而Amshfp-β缺乏Amshfp-α中存在的166个N端氨基酸。Northern blot分析检测到Amshfp-α在胸腺中表达最高，在脑、肺、脾、胃、肠、结肠和卵巢中表达较弱，在其他小鼠组织中没有表达。仅在睾丸中检测到 Amshfp-β。原位杂交表明，Amshfp-β在成年小鼠睾丸中的表达仅限于睾丸生殖细胞的单倍体阶段。在幼年或不育小鼠睾丸中未检测到 Amshfp-β 表达。

▼ 基因功能

Kikuchi et al.（2003）发现AMSHLP的核定位信号和MPN结构域都是其核定位所必需的。与AMSH一样，AMSHLP增强了转染的小鼠前B细胞中响应IL2（147680）刺激的MYC（190080）报告基因的活性。然而，与 AMSH 不同，AMSHLP 无法结合 STAM 家族（参见 601899）蛋白。

▼ 生化特征

晶体结构

Sato等人（2008）报道了人AMSHLP DUB（去泛素化酶）结构域单独的晶体结构以及与lys63连接的双泛素复合物的晶体结构，分辨率分别为1.2埃和1.6埃。AMSHLP DUB 结构域由锌离子配位催化核心和 2 个特征插入（Ins1 和 Ins2）组成。远端泛素与 Ins1 和核心相互作用，而近端泛素与 Ins2 和核心相互作用。核心和 Ins1 形成催化凹槽，容纳近端泛素的 lys63 侧链和远端泛素的异肽连接的羧基末端尾部。

▼ 测绘

Nagase等（2000）通过辐射杂交分析将STAMBPL1基因定位到染色体10。Kikuchi等（2003）通过基因组序列分析将STAMBPL1基因定位到染色体10q23。

Kitajima et al.（2003）将小鼠 Stambpl1 基因定位到染色体 19C1。