硒磷酸合成酶1；SEPHS1

SPS1

HGNC 批准的基因符号：SEPHS1

细胞遗传学定位：10p13 基因组坐标（GRCh38）：10:13,317,428-13,348,293（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

硒代半胱氨酸在框内 UGA 密码子处共聚合到原核和真核硒蛋白中。Low et al.（1995）指出，在细菌中，硒代半胱氨酸密码子识别和转录需要4个基因。在真核生物中，硒代半胱氨酸特异性tRNA（165060）是第一个被鉴定的硒代半胱氨酸掺入机制的组成部分。在原核生物中，硒磷酸盐是活性硒供体，由硒化物和 ATP 通过所谓的 selD 基因（硒磷酸盐合成酶）的产物合成。Low等人（1995）克隆了selD的人类同源物。作者观察到人类硒磷酸合成酶与细菌蛋白只有 32% 的同源性。

Tamura等人（2004）从人肺腺癌细胞制备的cDNA文库中克隆了SPS1和SPS2（606218）。人肺SPS1被克隆为1,179 bp的开放阅读码组（ORF），与人肝脏SPS1的序列相同。

▼ 基因功能

Low等人（1995）表明，将人selD cDNA转染到哺乳动物细胞中会导致哺乳动物蛋白I型碘甲状腺原氨酸脱碘酶（147892）的硒标记增加。尽管原核生物和真核生物的硒蛋白合成机制存在显着差异，但人类 selD 微弱地补充了细菌 selD 突变，部分恢复了硒与细菌硒蛋白的结合。

以硒化物和ATP为原料，通过硒磷酸盐合成酶（SPS）合成不稳定的硒供体化合物单硒磷酸盐。Tamura et al.（2004）将肺SPS2的框内TGA密码子更改为TGT（cys）；所得基因被命名为SPS2cys。含有SPS1或SPS2cys的重组质粒的表达对需氧生长的大肠杆菌宿主细胞具有高度毒性。因此，使用大肠杆菌的 selD 突变株通过体内互补测定来表征人肺 SPS 同源物。这些研究表明 SPS1 和 SPS2 基因产物具有明显的底物特异性，导致 Tamura 等人（2004）认为 SPS1 编码的酶依赖于回收 L-硒代半胱氨酸的硒回收系统，而 SPS2 酶可以与亚硒酸盐同化系统。

▼ 测绘

Gross（2011）根据SEPHS1序列（GenBank BC000941）与基因组序列（GRCh37）的比对，将SEPHS1基因定位到染色体10p13。