热休克 70-KD 蛋白质 14；HSPA14

HSP70-样1；热休克蛋白70L1

HGNC 批准的基因符号：HSPA14

细胞遗传学定位：10p13 基因组坐标（GRCh38）：10:14,838,306-14,871,741（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

Wan等人（2004）通过对人树突状细胞cDNA文库进行测序，获得了编码HSPA14的全长cDNA，他们将其命名为HSP70L1。推导的 509 个氨基酸蛋白质的计算分子量为 54.8 kD。它具有一个 N 末端 ATP 酶结构域和 2 个潜在的 N-糖基化位点。Northern 印迹分析在所有检查的组织中检测到 2.1 kb 的转录物，其中睾丸、脾脏和胸腺中的水平最高。RT-PCR检测多种细胞系中HSP70L1的表达，其中免疫细胞中水平最高。

▼ 基因功能

Wan等人（2004）用HSP70L1转染HeLa细胞，发现热应激、TNF-α（191160）和佛波酯类药物可以上调HSP70L1的表达。HSP70L1 与人树突状细胞（DC）相互作用，导致 DC 成熟和激活。虽然HSP70L1与HSP70（HSPA1A；140550），包括TLR2（603028）和TLR4（603030），2种蛋白之间存在功能差异。HSP70L1 和 HSP70 以相当的水平刺激 DC 分泌促炎细胞因子 IL1B（147720）和 TNF-α，但 HSP70L1 是 IL12p70 更有效的刺激剂（见 161560）。HSP70L1诱导趋化因子MIP1A（CCL3；182283）、MIP1B（CCL4；182284）、RANTES（CCL5；187011），趋化因子受体 CCR7（600242）和 CXCR4（162643）的表达比 HSP70 更有效。此外，HSP70L1（而非HSP70）可以诱导IP10（CXCL10; 147310）分泌。

Otto et al.（2005）发现MPP11和HSP70L1在HeLa细胞、大鼠肝脏和兔网状细胞裂解物中形成复合物。两种蛋白质在阳离子和阴离子交换柱上共洗脱，蔗糖密度梯度显示它们与多聚体和核糖体共迁移。MPP11 和 HSP70L1 形成的 200 kD 二聚体核糖体相关复合物（RAC）对盐处理敏感，可以挽救缺乏功能性 RAC 的酵母菌株的生长缺陷。

▼ 测绘

Wan等（2004）通过基因组序列分析，将HSPA14基因定位到染色体10p12.33。