粘蛋白 13，细胞表面相关; MUC13

HGNC 批准基因符号：MUC13

细胞遗传学定位：3q21.2 基因组坐标（GRCh38）：3:124,905,442-124,934,751（来自 NCBI）

▼ 说明

上皮粘蛋白，例如MUC13，是由导管和腺上皮组织表达的分泌型和细胞表面糖蛋白家族（Williams et al., 2001）。

▼ 克隆与表达

Williams等人（2001）通过在EST数据库中搜索与啮齿动物Muc13相似的序列，然后通过RT-PCR克隆了人类MUC13。啮齿动物和人类 MUC13 cDNA 包含一系列 CA 二核苷酸重复序列和替代的聚腺苷酸化信号。推导的 512 个氨基酸的人类蛋白质的计算分子量为 54.7 kD。人和啮齿动物MUC13都有一个N端信号肽，后面是一个富含丝氨酸/苏氨酸的粘蛋白重复结构域，一个富含半胱氨酸的EGF（131530）样结构域，一个SEA模块，另外2个富含半胱氨酸的EGF样结构域、跨膜区和细胞质尾。粘蛋白重复结构域预计会严重 O-糖基化，MUC13 也具有 N-糖基化和磷酸化位点。Northern 印迹分析检测到 3.2 kb 转录物在结肠和气管中表达最高，在肾脏、小肠、阑尾和胃中表达中等水平，在其他几个组织中表达较低水平。在胎儿组织中，肾脏中表达量较高，脾脏、肺、胸腺和肝脏中表达量较低。小鼠组织的原位杂交显示肠上皮细胞和淋巴样细胞中存在 Muc13。免疫组织化学分析显示，人MUC13存在于胃肠道柱状细胞和杯状细胞的顶膜以及杯状细胞泡膜中，表明MUC13在细胞表面分泌和表达。

Moehle等人（2006）利用实时RT-PCR检测到胎儿肺、成人结肠和小肠中MUC13的表达最高。MUC13 在肾脏、气管和胃中也检测到高表达，在胰腺中中等表达，在前列腺中低表达。

▼ 基因功能

Williams等（2001）发现MUC13在细胞表面表达并进行N-和O-糖基化。MUC13 被内部切割，产生 N 端粘蛋白子单元（称为 α 子单元）和包含跨膜区域的 C 端 β 子单元。β子单元似乎经历了依赖于链内二硫键的同二聚化。

Shimamura等人（2005）利用定量实时RT-PCR和免疫印迹分析表明MUC13在胃癌中表达上调。免疫组织化学分析显示，114例胃癌中有74例（64.9%）有MUC13染色，主要为肠型，10例肠化生中有9例有MUC13染色，但正常胃粘膜无MUC13染色。MUC13 在肠型癌症中定位于管状腺体的顶端侧，在弥漫性癌症中定位于细胞质。

通过微阵列分析，Moehle et al.（2006）发现炎症性肠病（IBD；IBD）患者的回肠和结肠中粘蛋白（包括MUC13）协同下调。参见266600），包括克罗恩病和溃疡性结肠炎，与对照相比。他们在MUC13启动子中鉴定出一个NF-kappa-B（见164011）结合位点，并表明炎症细胞因子TNF-α（TNF;）激活NF-kappa-B信号通路。191160）和TGF-β（TGFB1；190180）将MUC13 mRNA表达分别上调近3倍和2倍。

▼ 测绘

Williams等（2001）利用FISH将MUC13基因定位到染色体3q13.3。