亲神经素1； NXPH1

NPH1

HGNC 批准的基因符号：NXPH1

细胞遗传学位置：7p21.3 基因组坐标（GRCh38）：7:8,433,609-8,752,961（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

哺乳动物亲神经素被发现是一种 29 kD 神经元糖蛋白，与神经素 I-α（600565） 共纯化为紧密复合物（Petrenko 等，1996）。通过使用哺乳动物神经亲和蛋白的氨基酸序列作为查询来搜索序列数据库，Missler 和 Sudhof（1998） 鉴定了对应于神经亲和蛋白-1（NXPH1）、-2（NXPH2, 604635）、-3（NXPH3; 604636）、和-4（NXPH4；604637）。对多种人体组织进行 Northern blot 分析，检测到 NXPH1 在脾脏中的表达；与 NXPH2 至 NXPH4 不同，NXPH1 在大脑中未观察到表达。人、大鼠、小鼠和牛亲神经素的氨基酸序列比较表明，亲神经素具有共同的预测结构，由 5 个结构域组成：N 端信号肽、可变 N 端结构域、高度保守的中心结构域N-糖基化、短接头区域和富含半胱氨酸的保守 C 末端结构域。在嗜铬细胞瘤（PC12） 细胞（一种神经元样细胞系）中表达的重组大鼠 Nxph1 被快速 N-糖基化，然后缓慢加工成更小的成熟形式，可能是通过内切蛋白水解裂解。在其他神经元样细胞和成纤维细胞中进行的类似表达实验表明，Nxph1 的 N-糖基化发生在所有测试的细胞类型中，而蛋白水解加工仅在神经元样细胞中观察到。只有重组神经元表面蛋白 I-α 和 III-α（600567） 与 Nxph1 相互作用，而 I-β 则不然，并且它们优先与加工后的 Nxph1 成熟形式结合。 Missler 和 Sudhof（1998） 得出结论，亲神经素形成一系列相关糖蛋白，在合成后进行蛋白水解加工。他们认为神经外泌素是类似于神经肽的信号分子，通过与α-神经外泌素和可能的其他受体结合而发挥作用。

▼ 测绘

Gross（2014） 根据 NXPH1 序列（GenBank AB047362） 与基因组序列（GRCh37） 的比对，将 NXPH1 基因定位到染色体 7p21.3。