酸性磷酸酶 1，可溶；ACP1
红细胞磷酸酶
HGNC 批准的基因符号：ACP1
细胞遗传学定位：2p25.3 基因组坐标（GRCh38）：2:264,947-278,283（来自 NCBI）
▼ 克隆与表达
Wo等人（1992）从人胎盘cDNA文库中克隆了编码2种低分子量磷酸酪氨酰蛋白磷酸酶的基因。结果发现，除了开放阅读码组中间的 108 bp 片段外，它们具有相同的核苷酸序列。通过进一步的研究，他们得出结论，这两种酶代表了红细胞酸性磷酸酶的快速和慢速电泳形式，并且这种酶并非红细胞所独有，而是在所有人体组织中表达。
▼ 基因功能
Sensabaugh和Golden（1978）表明ACP1被叶酸和各种叶酸盐抑制，并且这种抑制具有表型依赖性：ACP1（C）比ACP1（A）比ACP1（B）更严重。这解释了巨幼细胞性贫血患者红细胞中ACP水平的升高以及G6PD缺乏症患者蚕豆病的发生率和严重程度的变化（300908）。
Swallow等人（1973）表明，“红细胞”酸性磷酸酶不仅限于红细胞，也可以在其他组织中得到证实，包括培养的成纤维细胞和淋巴母细胞，这些组织不可能被血液污染。
▼ 测绘
Weitkamp 等人（1969）提出的数据表明酸性磷酸酶基因座可能位于染色体 2 上。Renwick（1971）提出了对支持归于染色体 2 的 Weitkamp 数据的分析。
Ferguson-Smith et al.（1973）提出的缺失图谱证据表明，酸性磷酸酶位点位于染色体2短臂的远端，位于2p23和2pter之间的某个位置。缺乏该片段的孩子是表型B，而父亲和母亲分别是纯合表型B和A。
Hulten 等人（1966）描述了一个家族，其中涉及染色体 2 的相互易位研究表明 Kidd 基因座可能位于其中一个相关染色体上。细胞杂交研究证实了酸性磷酸酶-1在染色体2上的定位（Povey et al., 1974）。
Chu et al.（1975）提出了gal-1-PT、酸性磷酸酶、MDH1（154200）和gal-plus-activator（GLAT；137030）并分配给染色体2。Junien et al.（1979）将ACP1基因座分配给2p25。
Larson 等人（1982）研究了 4 名遗传了不平衡形式的家族性相互易位 t（2;10）（p24;q26）的患者，给予他们 2p 的部分重复。酸性磷酸酶水平升高表明 ACP1 位于 2p24-2pter 区域，而 MDH 则不然。之前SRO（最小重叠区域）不一致的问题现已解决；ACP1 的时间为 2p25。
Beemer等（1983）通过缺失图谱得出ACP1位于2p25，而MDH则更接近着丝粒，即在2p25-p23。他们指出 Larson 等人（1982）的报告证实了他们的发现。
Wakita 等人（1985）提出了证据支持 ACP1 位于 2p25。在 2p25.3-p25.1 重复的患者中，ACP 活性是正常人平均值的 1.4 倍。
Lothe等人（1986）发现ACP1与对应到2pter-p23的称为D2S1的RFLP非常紧密地联系（theta = 0.01）。Siciliano et al.（1987）和 Thompson et al.（1987）通过在具有重排染色体的杂交细胞中证明 ACP1 位于带 2p23，接近 MDH1（154200），解决了早期 ACP1 分配的歧义（2p23 或 2p25） 。ACP1看似距离APOB（107730）较远；连锁研究表明没有紧密的联系（Berg，1987）。2p 区域可能存在大量重组。
Wo等人（1992）检查了人类染色体2特异性文库，并证明他们正在研究的编码2种低分子量磷酸酪氨酰蛋白磷酸酶的序列位于染色体2上。
Bryson et al.（1995）通过荧光原位杂交将ACP1基因定位到2p25的远端部分。
▼ 基因结构
Bryson et al.（1995）表明ACP1包含7个外显子，跨度18 kb，具有富含GC的启动子。外显子 3 和 4 的选择性剪接显示出 2 种不同的同工酶。
▼ 分子遗传学
Hopkinson等人（1963）描述了一种新的人类多态性，涉及红细胞酸性磷酸酶（EC 3.1.3.2），并在淀粉凝胶电泳中得到证实。认为涉及三个等位基因 P（a）、P（b）和 P（c），它们的频率估计分别为 0.35、0.60 和 0.05。另一种罕见的等位基因P（r）由Giblett和Scott（1965）描述。
Dissing et al.（1991）得出结论，2种电泳上不同的同工酶f和s是通过初级RNA转录物的选择性剪接产生的，它们以等位基因特异性比例产生并与3个主要等位基因中的每一个相关。
Mohrenweiser和Novotny（1982）描述了ACP1（GUA-1）的低活性变体，该变体在中美洲Guaymi印第安人中很常见（基因频率为0.132）。该变体的电泳迁移率与常见的 B 型和 C 型变体相似，但 GUA-1 表型个体的酶活性水平仅为 ACP1C 变体预期活性的 27%。具有 GUA-1 表型的人的红细胞中黄素酶谷胱甘肽还原酶的基础水平升高，并且大部分以全酶形式存在的谷胱甘肽还原酶蛋白，表明这些人的红细胞中黄素腺嘌呤二核苷酸的水平升高。这一发现与 ACP1 具有黄素单核苷酸磷酸酶的生理功能的观点一致。该功能可以调节黄素辅酶的细胞内浓度，并最终调节黄素酶的浓度，并且可能是 ACP1 类型与某些疾病状态之间关联的机制。
Miller等人（1987）对红细胞酸性磷酸酶的电泳变异体进行了综述。Arnaud 等人（1989）在捷克斯洛伐克发现了 ACP1 的一种罕见变体，称为 ACP1*KUK。Arnaud et al.（1992）报道了KUK变体的动力学和热力学特征。
Roychoudhury 和 Nei（1988）将等位基因变异的基因频率数据制成表格。
▼ 历史
Van Cong和Moullec（1971）提出酸性磷酸酶和Lewis（618983）位点存在关联，但Chautard-Freire-Maia（1974）未能证实这种关联。
Mace and Robson（1974）和Weitkamp et al.（1975）提出的数据与红细胞酸性磷酸酶和MNS血型（111300）的松散联系一致；这些基因座后来被证明位于不同的染色体上（分别为 2 和 4）。Mace和Robson（1974）还发现了ACP和Kidd血型之间的联系（Jk；111000）；基德基因（SLC14A1；613868）随后被证明位于染色体 18，而不是 2。
▼ 等位基因变异体（1个精选示例）：
.0001 酸性磷酸酶 1，可溶，A/B 多态性
ACP1、ARG105GLN
Dissing and Johnsen（1992）为白种人中 3 个常见等位基因：ACP1A、ACP1B 和 ACP1C 的分子基础提供了证据，这 3 个等位基因产生 6 种表型（A、B、C、AB、AC、和BC）。每个等位基因编码 2 个同工酶 f 和 s，分别显示快速和慢速电泳迁移率。f 和 s 同工酶以等位基因特异性比例产生：Af 和 As 分别为 2:1，Bf 和 Bs 为 4:1，Cf 和 Cs 为 1:4。f 和 s 同工酶似乎是通过初级 RNA 转录物中外显子的选择性剪接产生的。ACP1B 和 ACP1*C 等位基因的编码部分是相同的；蛋白质水平上的唯一区别是 f 和 s 同工酶的比例。因此，剪接机制的差异可能是造成比率差异的原因。Af 和 As 与 Bf 和 Bs 同工酶的不同之处在于残基 105 处有一个单一取代：分别为 arg 和 gln。这些观察结果解释了 B 和 C 同工酶对的电泳特性。
