甘露糖苷酶，α，1C 类，成员 1; MAN1C1

HGNC 批准的基因符号：MAN1C1

细胞遗传学定位：1p36.11 基因组坐标（GRCh38）：1:25,616,791-25,784,450（来自 NCBI）

▼ 说明

α-1,2-甘露糖苷酶通过从 Man9GlcNAc2 中去除四个 α-1,2-连接的甘露糖残基，在哺乳动物细胞中 N-聚糖成熟为杂合和复杂结构中发挥重要作用。MAN1C1是一种在高尔基体中发现的II型跨膜钙依赖性糖基水解酶（Tremblay and Herscovics, 2000）。

▼ 克隆与表达

通过以酵母α-1,2-甘露糖苷酶序列为查询条件检索EST数据库，然后筛选人胎脑cDNA文库，Tremblay和Herscovics（2000）鉴定出了MAN1C1。推导的 630 个氨基酸蛋白质的预测分子量为 70.9 kD。它具有约22个残基的短胞质尾、22个残基的跨膜结构域和大的C端结构域。C 末端结构域包含富含脯氨酸的“茎”区域，随后是催化结构域，其中包含 I 类 α-1,2-甘露糖苷酶特征基序和 3 个潜在的 N-糖基化位点。MAN1C1 蛋白与人、鼠和猪 α-1,2-甘露糖苷酶 1A（参见 604344）和 1B（参见 604346）具有约 54% 的序列同一性。Northern 印迹分析显示，除肺、肌肉和胰腺外，所有测试组织中均存在一个主要的 3.8-kb MAN1C1 转录物；在胎盘中观察到最高表达。卵巢、肝脏和胎盘也表达约 2.4 kb 的少量转录物，并且一些组织表达低水平的 5.7 kb 转录物。间接免疫荧光显示 MAN1C1 定位于 MDBK 和 MDCK 细胞的高尔基体中。

▼ 基因结构

Tremblay和Herscovics（2000）确定MAN1C1基因包含12个外显子，跨度167 kb。

▼ 测绘

Tremblay 和 Herscovics（2000）将 MAN1C1 基因定位到标记 D1S2843 和 D1S417 之间的染色体 1p36.13-p35.1。

▼ 基因功能

Tremblay和Herscovics（2000）通过将MAN1C1的催化结构域表达为毕赤酵母中的分泌糖蛋白，表明MAN1C1顺序水解Man9GlcNAc的α-1,2-连接的甘露糖残基，形成Man6GlcNAc和少量的Man5GlcNAc。MAN1C1 需要钙才能发挥活性，并受到 1-deoxymannojirimycin 和 kifunensine 的抑制。Tremblay和Herscovics（2000）利用高效液相色谱分离吡啶胺化的Man9GlcNAc2形成的寡糖异构体，确定中间分支的末端α-1,2-连接的甘露糖残基是MAN1C1最后去除的甘露糖。