磷脂酶 C、ETA-2；PLCH2

磷脂酶 C LIKE-4；PLCL4

HGNC 批准的基因符号：PLCH2

细胞遗传学定位：1p36.32 基因组坐标（GRCh38）：1:2,415,943-2,505,532（来自 NCBI）

▼ 说明

PLCH2是磷酸肌醇特异性磷脂酶C（PLC）超家族中PLC-eta家族的成员，可裂解PtdIns（4,5）P2生成第二信使肌醇1,4,5-三磷酸和二酰基甘油（Zhou et al ., 2005）。

▼ 克隆与表达

Stewart et al.（2005）以荧光假单胞菌磷酸胆碱特异性磷脂酶C序列为探针，通过EST数据库分析鉴定出人PLCH2。推导的1,442个氨基酸蛋白包含一个第一-白细胞C中断底物同源（PH）结构域、一个EF-hand结构域、一个包含X和Y结构域的预测Ca（2+）需要催化位点和一个C2结构域。PLCH2 缺乏信号肽。与磷脂酶Cδ-1（PLCD1；602142），PLCH2 含有已知参与底物结合和催化的保守残基。

Zhou et al.(2005)通过利用PLC同工酶保守催化核心序列的数据库分析（参见PLCD1, 602142），并通过5-prime RACE PCR，克隆了人PLCH2。推导的1,416个氨基酸的蛋白与其小鼠同源物有77.7%的同一性，与PLCH1（612835）有41.3%的同一性。他们在人类和小鼠中鉴定出至少 4 个选择性剪​​接异构体。RT-PCR 分析检测小鼠脑、眼和肺中的表达。内源性 PLCH2 在人星形细胞瘤细胞中表达为 155 kD 带。

Nakahara et al.（2005）克隆了小鼠Plch2。对发育中小鼠脑组织的 Northern blot 分析显示，出生后 2 周 Plch2 mRNA 表达增加。蛋白质印迹分析表明 PH 结构域可将 Plch2 定位到质膜。原位杂交分析检测小鼠神经元组织中Plch2 mRNA的表达。Nakahara et al.（2005）认为Plch2主要是一种神经元酶。

▼ 基因功能

Nakahara et al.（2005）证明小鼠Plch2具有较高的磷脂酶C活性（PIP2水解活性），且对Ca（2+）浓度高度敏感。

Zhou等（2005）发现PLCH2磷脂酶活性被G蛋白β-1-γ-2二聚体激活（GNB1, 139380；GNG2，606981）；然而，他们没有发现 G-α 子单元（参见 GNAQ, 600998）或任何 Ras 超家族 GTPases（参见 RHOA, 165390）激活 PLCH2 磷脂酶 C 活性的证据。

▼ 基因结构

Zhou等（2005）确定PLCH2基因至少含有23个外显子。外显子 21a、21b、21c 和外显子 22 的选择性剪接产生至少 4 个亚型。他们还鉴定出位于外显子 1 上游 8.9 kb 处的外显子 1-prime。

▼ 测绘

通过数据库分析，Stewart et al.（2005）将PLCH2基因定位到染色体1p36.32。