干燥综合征核自身抗原 1；SSNA1

核自身抗原，14-KD；NA14

HGNC 批准的基因符号：SSNA1

细胞遗传学定位：9q34.3 基因组坐标（GRCh38）：9:137,188,676-137,190,366（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

Ramos-Morales等人（1998）利用干燥综合征患者的血清筛选人睾丸cDNA文库，孤立出2个编码SSNA1的克隆，他们将其命名为NA14。预测的 119 个氨基酸蛋白质的计算分子量为 13.6 kD，并具有 N 端二聚体卷曲螺旋结构域和 C 端碱性结构域。SSNA1 与其小鼠同源物有 96.6% 的氨基酸同一性。成人组织的 Northern 印迹分析检测到在睾丸中强表达，在脾脏、胸腺、前列腺、卵巢、小肠、结肠和外周血白细胞中中度至低度表达。转染 SSNA1 的 HeLa 和小鼠 3T3 细胞的免疫荧光显微镜显示，细胞核中散布着许多点状结构。

▼ 基因功能

Pfannenschmid等人（2003）克隆并鉴定了NA14的莱茵衣藻同源物，并将其命名为DIP13。通过衣藻细胞中的免疫荧光，蛋白质产物定位于微管结构，即基体、鞭毛轴丝和细胞质微管。抗 DIP13 抗体特异性识别 NA14，对人类精子细胞的基体和鞭毛以及 HeLa 细胞的中心体进行染色。DIP13 ORF 在衣藻中以反义方向表达导致多核、多鞭毛细胞，表明其在微管功能和细胞分裂中发挥作用。

Andersen 等人（2003）通过对几个离心组分中的数百种蛋白质进行定量分析，对细胞周期中期的人类中心体进行了基于质谱的蛋白质组学分析。他们验证了 23 个新成分并确定了 41 个可能的候选成分，其中包括 NA14。

Errico et al.（2004）证明了spastin（SPAST; 604277）富集于含有动态微管的细胞区域。Spastin与NA14相互作用并与γ-微管蛋白（TUBG1；191135）。删除与 NA14 结合所需的区域会破坏 spastin 与微管的相互作用，表明 NA14 可能是在中心体靶向 spastin 活性的重要转换因子。Errico 等人（2004）假设 spastin 可能在细胞骨架重排和动力学中发挥作用。