脂肪细胞血浆膜相关蛋白; APMAP

染色体 20 开放解读码组 3; C20ORF3

BSCV

HGNC 批准的基因符号：APMAP

细胞遗传学定位：20p11.21 基因组坐标（GRCh38）：20:24,962,925-24,992,751（来自 NCBI）

▼ 说明

APMAP 与对氧磷酶家族具有相似性（参见 PON1, 168820），并且可能催化抗氧化解毒反应（Ilhan et al., 2008）。

▼ 克隆与表达

Morita等人（2000）通过计算分析确定了APMAP，他们将其称为BSCV。推导的BSCV蛋白含有416个氨基酸，与拟南芥胡豆苷合酶有25.8%的同一性。

Albrektsen et al.（2001）克隆了小鼠APMAP，与人类APMAP有89%的核苷酸同一性。推导的 415 个氨基酸的小鼠蛋白的计算分子量为 46.5 kD。它具有一个短的 N 端结构域，随后是一个跨膜结构域和一个长的 C 端结构域。成年小鼠组织的 Northern 印迹分析检测到 2.2 kb Apmap 转录本，该转录本在肝脏、心脏和肾脏中高表达，在脑和肺中表达较低，在脾、骨骼肌和睾丸中表达非常低。定量 PCR 检测到小鼠脂肪组织中的 Apmap 表达量比肝脏中高 4.3 倍。体外转录、细胞分级分离、蛋白质提取和生物素化实验表明，Apmap 表达为糖基化完整质膜蛋白，具有大的胞外 C 端结构域和短的胞质 N 端结构域。

Ilhan 等人（2008）确定全长人类 APMAP（他们称之为 C20ORF3）很可能折叠成类似于 PON1 和植物胡豆苷合酶的 6 叶片 β 螺旋桨结构。在其 C 端结构域内，APMAP 包含 2 个潜在的糖基化位点和 3 个半胱氨酸，其中至少 2 个预计参与分子内或分子间二硫键的形成。EST 数据库分析揭示了缺乏外显子 3、4 和 5 的 APMAP 剪接变体，预计该变体编码含有胞质结构域的截短蛋白。Northern 印迹分析检测到所有成人和胚胎人体组织中主要 2.4 kb APMAP 转录物的可变表达，其中在成人肝脏、胎盘和心脏以及胚胎肝脏和肾脏中表达最高。蛋白质印迹分析检测到肝脏和胎盘中主要的 50-kD 蛋白质。还观察到糖基化的 52-kD 带和 32-kb C 端截短的亚型。肾脏的免疫荧光和免疫组织化学分析检测到肾小球和肾小管上皮细胞以及血管内皮和平滑肌细胞中存在强 APMAP 染色。在肝细胞和朗格汉斯胰岛中也检测到强染色。FACS分析显示APMAP在单核细胞上表达，但在粒细胞或淋巴细胞上不表达。在分级分离的 Rin-F5 大鼠胰腺 β 细胞中，在重膜部分中检测到 50-kD Apmap 同工型，而在胞质溶胶中检测到 32-kb 亚型。

▼ 基因功能

Albrektsen et al.（2001）发现Apmap在小鼠3T3或原代大鼠前脂肪细胞中不表达，但在它们分化为脂肪细胞后被诱导表达。

Ilhan等人（2008）通过分析转染的Rin-F5和HepG2细胞的膜部分，发现人APMAP表现出针对β-乙酸萘酯和乙酸苯酯的芳基酯酶活性。钙螯合降低但没有消除芳基酯酶活性。血清剥夺降低了 HEK293 细胞中 APMAP 的表面表达，血清刺激增加了 APMAP 报告基因活性和细胞表面 APMAP 表达。

▼ 基因结构

Ilhan et al.（2008）确定APMAP基因含有9个外显子。

▼ 测绘

通过计算分析，Morita et al.（2000）将APMAP基因定位到染色体20p11.2，位于CMAP下游约28.6 kb处（CST7；603253）基因位于相反链上。