双 C2 样结构域蛋白，β; DOC2B

HGNC 批准基因符号：DOC2B

细胞遗传学定位：17p13.3 基因组坐标（GRCh38）：17:142,789-181,650（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

Sakaguchi et al.（1995）通过筛选人结直肠腺癌细胞系cDNA文库，孤立得到DOC2-β cDNA，其片段与rabphilin-3A（RPH3A；RPH3A；612159）和DOC2A（604567）。DOC2B 核苷酸序列预测为 412 个氨基酸的蛋白质，相对质量为 45,946。DOC2-β 蛋白与 DOC2-α 具有 61% 的序列同一性，并包含两个 C2 样结构域。对人体组织的 Northern 印迹分析在所有检查的组织中检测到 5.5 kb DOC2-β 转录物，其中在大脑和肾脏中表达水平最高。

▼ 基因功能

Groffen et al.（2010）发现DOC2蛋白作为钙传感器触发突触小泡的自发释放。尽管DOC2蛋白是胞质蛋白，但其功能与synaptotagmin-1（185605）类似，但具有更高的钙敏感性。DOC2 蛋白与 SNARE 复合物结合，与 synaptotagmin-1 竞争。因此，Groffen et al.（2010）得出结论，不同类别的多个含C2结构域分子触发同步融合与自发融合，这提出了由SNARES和多个含C2结构域蛋白的联合作用触发的突触小泡融合的一般机制。

在小鼠中，Groffen et al.（2010）发现Doc2b mRNA在小脑浦肯野细胞中表达丰富。

▼ 动物模型

Groffen et al.（2010）生成了Doc2b-null小鼠。它们能够存活并具有生育能力，没有明显的异常情况。Doc2a 和 Doc2b 的双敲除也是可行的、可育的，并且在大体解剖学上与野生型没有区别。然而，双基因敲除小鼠的突触自发释放频率减少至对照组​​的一半。